Élastine

Élastine est une protéine structurelle impliquée dans la formation du tissu conjonctif des poumons, des vaisseaux sanguins et de la peau. Contrairement au collagène, qui se trouve également dans le tissu conjonctif, il est très élastique. Les molécules d'élastine en réseau les unes avec les autres dans la zone extracellulaire.

Qu'est-ce que l'élastine?

Tous les vertébrés contiennent de l'élastine, une protéine fibreuse. C'est une protéine structurelle qui est responsable de la mise en forme d'organes aussi importants que les poumons, les vaisseaux sanguins ou la peau. Avec le collagène, il forme le tissu conjonctif de ces organes.

Les propriétés de l'élastine et du collagène se complètent. L'élastine, comme son nom l'indique, est très élastique contrairement au collagène. Cela rend le tissu conjonctif de la peau, des poumons et des vaisseaux sanguins élastique et malléable. Les fonctions de ces trois organes nécessitent un redimensionnement constant. L'élastine est principalement composée des acides aminés alanine, glycine, proline, valine, lysine, leucine et isoleucine. Les zones hydrophobes et hydrophiles alternent au sein de la molécule.

Les unités caractéristiques des quatre acides aminés alanine, proline, glycine et valine sont répétées dans chaque domaine hydrophobe. Les zones hydrophiles contiennent principalement de la lysine. Le résidu lysine est oxydé en allysine par l'enzyme lysyl oxydase. Le groupe amino terminal est remplacé par un groupe carboxyle. Les résidus lysine des différentes chaînes protéiques se combinent les uns aux autres pour former une desmosine en forme d'anneau et réticulent ainsi les différentes chaînes entre elles.

Fonction, effet et tâches

En tant que protéine structurelle du tissu conjonctif, l'élastine a pour tâche d'assurer la forme et l'élasticité des poumons, des vaisseaux sanguins et de la peau. Les trois organes dépendent de la flexibilité du tissu conjonctif. Ils sont soumis à des changements constants de volume.

En tant que protéine structurelle, le tissu conjonctif contient principalement du collagène. Il est résistant à la déchirure, mais serait trop rigide comme seul élément structurel. Seule la combinaison des propriétés de l'élastine et du collagène permet au tissu conjonctif de devenir élastique et en même temps résistant à la déchirure. Le bloc de base de l'élastine est la tropoélastine. La tropoélastine est composée d'alternances de domaines hydrophobes et hydrophiles. Il a une masse moléculaire approximative de 72 kilodaltons. Les unités de tropoélastine se mettent en réseau les unes avec les autres au niveau des résidus de lysine.

Alors que la tropoélastine est soluble dans l'eau en raison de ses nombreux domaines hydrophiles, la solubilité dans l'eau du polymère réticulé est annulée. La tropoélastine se forme dans les cellules et atteint la zone extracellulaire par transport membranaire. C'est là que se déroule la mise en réseau des éléments de base, des unités de desmosine en forme d'anneau étant formées aux points de mise en réseau. Trois résidus allysine et un résidu lysine participent toujours à la formation de la desmosine. Étant donné que l'allysine est un produit d'oxydation de la lysine, quatre résidus de lysine sont finalement liés les uns aux autres.

Cette forme de connexion confère à l'élastine son élasticité particulière. La réticulation protège également l'élastine de la dénaturation et de la dégradation par presque toutes les protéases. Cependant, l'enzyme élastase est une exception: c'est la seule protéase capable de dégrader l'élastine. De cette manière, les élastines ingérées par les aliments sont décomposées.

Éducation, occurrence, propriétés et valeurs optimales

Comme déjà mentionné, l'élastine est un composant nécessaire du tissu conjonctif des poumons, des vaisseaux sanguins et de la peau. Cela affecte tous les vertébrés. La tropoélastine, élément de base, peut difficilement être détectée dans les tissus animaux. Après la conversion des résidus lysine en allysine par la lysyl oxydase, trois résidus allysine sont immédiatement réticulés avec un résidu lysine. L'élastine se produit presque exclusivement sous sa forme en réseau.

Néanmoins, la détection de la tropoélastine dans les expériences animales en inhibant la synthèse de la lysyl oxydase a été un succès. Si cette enzyme est absente, il n'y a pas de conversion de la lysine en allysine et donc pas de formation d'élastine. En raison de la résistance de l'élastine à la dégradation par les protéases, la peau, les poumons et les vaisseaux sanguins sont idéalement protégés. L'effet dégradant de l'élastase est limité par les inhibiteurs d'élastase.

Maladies et troubles

Les mutations du gène ELN peuvent provoquer des maladies héréditaires dans lesquelles la structure de l'élastine est modifiée. Dans ce qu'on appelle la dermatochalase, il y a des changements dans le tissu conjonctif, qui se manifestent par une peau inélastique et affaissée qui s'affaisse en plis.

La maladie peut être à la fois acquise et héréditaire. Des grappes familiales sont observées. En plus de nombreux autres symptômes, cette faiblesse du tissu conjonctif se produit également dans le syndrome de Williams-Beuren. Il s'agit également d'une anomalie structurelle héréditaire de l'élastine. La cause de cette maladie est une mutation sur le chromosome 7. De plus, il existe également une sténose aortique congénitale, qui est basée sur une perturbation de la structure de l'élastine. L'artère principale du cœur est rétrécie. Le flux sanguin du ventricule gauche dans la circulation sanguine est retardé.

L'insuffisance cardiaque survient à long terme. Cinq à six pour cent de toutes les malformations cardiaques congénitales sont des sténoses aortiques congénitales. Certaines formes de syndrome d'Ehlers-Danlos sont également supposées être des malformations d'élastine. Cette maladie se caractérise par une peau trop extensible, appelée peau de caoutchouc. La faiblesse du tissu conjonctif affecte de nombreux organes, dont le cœur et le tube digestif. Le syndrome est généralement hérité comme un trait autosomique dominant.

Dans le soi-disant syndrome de Menkes, en plus de nombreux autres symptômes, il existe également une faiblesse du tissu conjonctif, dont la cause se trouve dans une altération de la synthèse de l'élastine. En fait, le syndrome de Menkes est caractérisé par une perturbation de l'absorption du cuivre dans l'organisme. Cependant, le cuivre est un cofacteur pour de nombreuses enzymes. Entre autres choses, cela inclut également la lysyl oxydase. Sans cuivre, l'enzyme est inefficace. La conversion des résidus de lysine en allysine n'a plus lieu. En conséquence, la réticulation des résidus lysine à la desmosine ne peut plus fonctionner.