Hémopexine

Hémopexine est une glycoprotéine qui lie l'hème libre et neutralise ainsi les dommages oxydatifs dans les tissus. Le foie absorbe le complexe combiné hème-hémopexine et le rend inoffensif. Des valeurs d'hémopexine anormales peuvent survenir, par exemple, dans le mélanome malin et l'anémie hémolytique.

Qu'est-ce que l'hémopexine?

La protéine hémopexine a une forte capacité à se lier à l'hème, qui se produit dans l'hémoglobine, les enzymes et la myoglobine. L'hème non lié peut entraîner un stress oxydatif, c'est pourquoi le corps doit le réguler. Hemopexin est également sous le nom Glycoprotéine bêta-18 connu.

Les glycoprotéines sont non seulement constituées de protéines, mais contiennent également une teneur en glucides. L'hémopexine est également l'une des bêta-globulines, qui sont un sous-groupe de globulines. Ces protéines se trouvent dans le sérum sanguin et ne sont pas solubles dans l'eau. Leurs tâches sont, entre autres, liées au système immunitaire. De plus, ils ont de nombreuses fonctions spécifiques en tant qu'enzymes, molécules de transport biologique ou régulateurs des propriétés sanguines, par exemple la valeur du pH. En plus des bêta-globulines, il existe trois autres groupes dans le corps humain, que la biologie appelle les alpha-1, alpha-2 et gamma globulines.

Fonction, effet et tâches pour le corps et la santé

Lorsque l'hémopexine rencontre une molécule d'hème libre dans le sang, les deux substances forment une liaison l'une avec l'autre. Dans le sang, l'hème fait partie de l'hémoglobine du pigment rouge du sang, qui contient du fer et est un composant des globules rouges (érythrocytes). Leur tâche principale est de transporter l'oxygène. Dans les muscles, l'hémoglobine correspond à la myoglobine, qui peut cependant se lier beaucoup plus fortement à l'oxygène.

En formant un complexe hémopexine, l'hémopexine protège l'organisme des dommages causés par l'hème libre, qui peut provoquer une oxydation nocive des tissus. Les espèces dites réactives de l'oxygène interviennent dans le processus. Ces substances comprennent des radicaux tels que les radicaux alcoxyle, les radicaux hydroxyle et les radicaux peroxyle, mais également l'hydroperoxyde, l'anion hypochlorite, l'ozone et le peroxyde d'hydrogène. Dans des conditions contrôlées, le corps humain utilise ces espèces réactives de l'oxygène pour combattre les parasites, les bactéries et les virus.

La conversion d'énergie dans les mitochondries libère également de petites quantités d'espèces réactives de l'oxygène. Cependant, en particulier à des concentrations plus élevées, ils entraînent un stress oxydatif, qui affecte non seulement les protéines et les enzymes, mais peut également affecter la cytomembrane et les gènes. Si l'oxydation est due à l'hème libre, l'hémopexine peut aider à limiter les dommages ou à arrêter le processus de manière préventive avant que des altérations majeures ne se produisent.

Selon certaines études, l'hémopexine joue également un rôle dans les processus inflammatoires. Cependant, les chercheurs ont pu déterminer les valeurs d'hémopexine augmentées et diminuées comme corrélations. Les règles exactes suivies par les processus sous-jacents n'ont pas encore été définitivement clarifiées.

Éducation, occurrence, propriétés et valeurs optimales

Dans sa structure primaire, l'hémopexine se compose de 462 acides aminés qui sont réunis en tant que blocs de construction dans une longue chaîne à l'aide de liaisons peptidiques. Le gène HPX, situé sur le onzième chromosome chez l'homme, est responsable de la synthèse de la protéine.

Comme un plan, le code génétique définit la séquence des acides aminés au sein d'une telle chaîne. Les ribosomes utilisent une copie d'ADN (l'ARN messager ou l'ARNm) pour traduire l'information génétique en un polypeptide. Une fois la traduction terminée, la chaîne d'acides aminés produit des plis et prend finalement la structure spatiale de l'hémopexine. Ce n'est que sous cette forme tridimensionnelle que la bioprotéine est pleinement fonctionnelle.

L'hémopexine est fabriquée dans le foie, qui synthétise également la plupart des autres globulines. De plus, le foie est responsable de la production de l'hème et absorbe l'hémopexine lorsqu'il est lié à l'hème. Ce processus fait partie de la purification naturelle du sang du corps humain. La valeur de l'hémopexine dans le sérum sanguin chez les personnes en bonne santé est comprise entre 50 et 115 mg par décilitre.

Maladies et troubles

Des taux anormaux d'hémopexine peuvent survenir dans le contexte de diverses maladies. En présence d'un mélanome malin, la concentration mesurée peut augmenter. Les mélanomes malins sont des tumeurs malignes qui se développent à partir des mélanocytes.

Les mélanocytes sont des cellules de la peau qui contiennent le pigment mélanine. Cette substance n'est pas seulement responsable de la couleur de la peau, mais absorbe également la lumière UV. Bien que l'absorption ne soit pas complète, ce mécanisme est une protection importante contre les rayonnements potentiellement nocifs.Les rayons UV sont une composante de la lumière naturelle du soleil. Les bains de soleil excessifs et les coups de soleil font donc partie des facteurs de risque associés au développement du mélanome.

Le mélanome malin est également connu sous le nom de cancer de la peau noire, car la maladie se présente sous la forme d'une tumeur sombre de couleur brune à noire sur la peau. D'un point de vue statistique, cependant, le mélanome reconnaissable de l'extérieur disparaît chez environ 20% des personnes atteintes. Cependant, ce type de cancer se propage souvent à un stade précoce et conduit à d'autres ulcères dans d'autres régions. Les options de traitement comprennent l'ablation chirurgicale de la tumeur et, si nécessaire, la radiothérapie ou la chimiothérapie. Si le mélanome malin a déjà métastasé, la thérapie en tient également compte.

Dans l'anémie hémolytique, le taux d'hémopexine dans le sang diminue généralement, car cette forme d'anémie est caractérisée par la dégradation des globules rouges (érythrocytes) contenant de l'hème. L'hémopexine se lie à l'hème libéré et reçoit ainsi une structure globale différente avec des propriétés modifiées par rapport à l'hémopexine déchargée. Lors d'une analyse, des tests de laboratoire peuvent donc déterminer une valeur d'hémopexine réduite dans le sérum sanguin - dans certains cas, la protéine n'est plus détectable du tout. L'hémolyse pathologique survient dans le contexte de diverses maladies, notamment la drépanocytose et l'anémie globulaire, l'incompatibilité rhésus ou le paludisme.