le catalyse correspond à la réduction de l'énergie d'activation nécessaire aux réactions chimiques et biologiques. La réduction catalytique de la quantité d'énergie requise est rendue possible par un catalyseur qui correspond à une enzyme en biologie. Dans les maladies enzymatiques, les propriétés catalytiques des enzymes peuvent être réduites, voire supprimées.
Qu'est-ce que la catalyse?
La réduction catalytique de la quantité d'énergie requise est rendue possible par un catalyseur qui correspond à une enzyme en biologie. La figure montre un modèle de ruban d'une lipase.Les enzymes ont des tâches spéciales dans le corps humain. Aussi différente que puisse être la fonction des enzymes individuelles, elles ont fondamentalement toutes la même tâche et ont des propriétés similaires pour remplir cette tâche. La tâche principale de toutes les enzymes est la catalyse. Par conséquent, la biochimie dit qu'ils ont des propriétés catalytiques.
Littéralement traduit, catalyse signifie «dissolution». Le centre de la catalyse est l'énergie d'activation. En tant que telle, la chimie décrit la quantité d'énergie qui est absolument nécessaire dans un système de réaction pour la réaction chimique des deux partenaires de réaction. Les catalyseurs sont utilisés pour réduire l'énergie d'activation et permettre ainsi aux deux réactifs de réagir dans le système réactionnel même à de faibles énergies. Dans les systèmes de réaction biologique, les enzymes aux propriétés catalytiques réduisent l'énergie d'activation d'une certaine réaction chimique et fonctionnent par conséquent comme des catalyseurs chimiques.
Dans le contexte de la catalyse, d'une part, la probabilité d'un processus de réaction réussi augmente et, d'autre part, la vitesse de la réaction augmente parfois. Un déplacement de l'équilibre chimique ne se produit pas dans le cadre de la catalyse.
La chimie distingue la catalyse homogène de la catalyse hétérogène. La biocatalyse ne correspond ni à l'une ni à l'autre forme. C'est une forme indépendante de catalyse.
Fonction et tâche
La biocatalyse correspond au contrôle, à la mise en œuvre ou à l'accélération de réactions chimiques en milieu biologique. Les enzymes agissent comme des catalyseurs biologiques dans ce processus. Chaque enzyme se compose en grande partie de protéines, dont certaines sont associées à un cofacteur. Presque toutes les réactions biochimiques dans les organismes vivants ont un catalyseur enzymatique.
La biocatalyse est mise en œuvre en biotechnologie à l'aide d'enzymes isolées ou vivantes. Un exemple de biocatalyse peut être trouvé dans les brasseries de bière, où des processus biocatalytiques sont mis en œuvre à l'aide de bactéries, de champignons ou de levures. L'industrie pharmaceutique utilise la biocatalyse pour obtenir des réactions autrement impraticables.
Dans le corps humain, la catalyse a lieu constamment, dans laquelle les enzymes accélèrent certaines réactions. Les enzymes sont importantes pour le métabolisme des organismes, par exemple, et contrôlent largement les réactions biochimiques dans les processus métaboliques. Ils contrôlent la digestion, par exemple, mais sont également impliqués dans la transcription et la réplication de l'ADN sous forme de polymérases.
La majorité de toutes les réactions biochimiques se produiraient dans un organisme vivant sans enzymes à une vitesse négligeable. Les enzymes accélèrent la réalisation de l'équilibre chimique sans rien changer à l'équilibre.
Une enzyme a une activité catalytique car elle peut réduire l'énergie d'activation dans les réactions chimiques. Cette énergie correspond à la quantité d'énergie qui doit être appliquée à l'avance pour déclencher une réaction. Au cours de la réaction, le substrat passe à des états de transition énergétiquement défavorables. L'énergie d'activation force le substrat dans son état de transition. L'effet catalytique des enzymes intervient à ce stade de la réaction en stabilisant l'état de transition du substrat via des interactions non covalentes. De cette manière, il faut beaucoup moins d'énergie pour convertir un substrat dans l'état de transition. Pour cette raison, le substrat se transforme en produit final de la réaction à une vitesse plus rapide. Avec ces fonctions catalytiques, les enzymes sont considérées comme les éléments de nivellement de chemin pour chaque produit de réaction biochimique.
Maladies et affections
Si les enzymes mutent ou ne remplissent plus leur rôle catalytique de manière adéquate pour d'autres raisons, les conséquences sur la santé sont considérables. Le groupe de maladies des maladies métaboliques comprend divers troubles du domaine du métabolisme opérationnel intermédiaire. Ces troubles sont soit congénitaux soit acquis.
Les maladies métaboliques varient considérablement dans leur étendue et leur propagation. Cliniquement aussi, ils se manifestent de manière très hétérogène. Un trouble apparenté est, par exemple, la maladie répandue du diabète sucré. Cependant, des maladies héréditaires beaucoup plus rares avec une évolution mortelle font également partie de ce groupe de maladies. L'ostéopénie et l'ostéoporose qui en résulte peuvent également être attribuées à des maladies métaboliques.
La plupart des maladies congénitales du groupe supérieur des maladies métaboliques correspondent à des défauts génétiques dans diverses enzymes. En fonction de l'enzyme concernée, de sa fonction catalytique et de son produit de réaction, des défauts enzymatiques ou des carences enzymatiques peuvent, par exemple, provoquer une défaillance des organes.
La maladie de Gaucher est une maladie métabolique héréditaire relativement rare. Dans le cadre de cette maladie, l'enzyme affectée est la glucocérébrosidase ou la glucocérébrosidase. Cette enzyme décompose les composants âgés de la membrane cellulaire dans un organisme sain. La maladie de Gaucher est déficiente en cette enzyme importante. Si l'enzyme ne montre pas une activité suffisante, elle en vient au dépôt de composants membranaires dans les lysosomes. Plus de 200 mutations de l'enzyme ont jusqu'à présent été documentées dans le contexte de la maladie de Gaucher. Le degré d'activité enzymatique résiduelle dépend de la mutation du gène codant dans le cas individuel. La maladie peut, par exemple, entraîner une défaillance complète de l'enzyme. Cependant, une réduction fonctionnellement faible de l'activité enzymatique est également envisageable. La plupart des patients atteints de la maladie présentent des manifestations à la fois des organes internes et du système nerveux.