Lysyl oxydase

Lysyl oxydase est une enzyme du tissu conjonctif qui a des tâches catalytiques et favorise la réticulation du collagène et de l'élastine. L'enzyme a un effet stabilisant sur le tissu conjonctif en effectuant une désamination oxydative et en créant ainsi les conditions de base pour la réticulation. Chez Cutis laxa, l'activité de la lysyl oxydase est réduite.

Qu'est-ce que la lysyl oxydase?

Il existe différentes enzymes dans le corps humain, qui ont toutes une activité catalytique. Les enzymes permettent des réactions dans le corps humain ou les accélèrent. La lysyl oxydase est une enzyme présente dans le tissu conjonctif humain. Elle est également appelée protéine lysine 6 oxydase et se trouve principalement dans l'espace extracellulaire du tissu conjonctif.

L'activité catalytique de l'enzyme dans ce cas concerne la réticulation entre le collagène et l'élastine. La lysyl oxydase stabilise les deux protéines de manière mécanique et permet ainsi la connexion réactive. La lysyl oxydase ne se trouve pas seulement dans le corps humain. D'autres vertébrés sont également équipés de l'enzyme. La lysyl oxydase est considérée comme un stabilisateur du tissu conjonctif. Une carence en enzyme conduit au tableau clinique de la cutis laxa, une faiblesse grave et héréditaire du tissu conjonctif.

Fonction, effet et tâches

La lysyl oxydase assume des tâches importantes dans l'espace extracellulaire dans la connexion croisée entre les molécules de collagène individuelles. Dans le corps humain, le collagène joue un rôle majeur dans les protéines, avec environ 30 pour cent de la masse protéique totale.

Le collagène est la protéine la plus courante. C'est une protéine structurelle et de construction qui constitue de nombreux composants du corps, tels que le tissu conjonctif, les os, les dents, le cartilage, les tendons, les ligaments et la peau. La lysyl oxydase favorise la liaison du collagène aux groupes carbonyle et contribue ainsi à la stabilité des composants corporels mentionnés. Il a une activité catalytique pour la production de groupes carbonyle qui forment des réticulations covalentes sur les collagènes dans les condensations d'aldol. La tâche catalytique de la lysyl oxydase est donc de préparer la formation de fibrilles. L'enzyme crée toutes les conditions chimiques nécessaires à la formation.

Les fibrilles sont considérées comme des fibres de fibres. Ils correspondent à des parties fines et fibreuses du corps et se trouvent dans les parois cellulaires végétales, dans les muscles humains et dans le tissu conjonctif. La tâche de la lysyl oxydase dans ce contexte est essentiellement la désamination oxydative des résidus lysyle. En chimie, la désamination est la séparation chimique des groupes amino sous forme d'ions ammonium ou d'ammoniac. La désamination oxydative sépare les groupes amino de l'acide aminé L-glutamate de l'hydrogène et les oxyde en groupes imino avec le transfert d'hydrogène vers NAD + ou NADP +.

Ceci est suivi par le clivage hydrolytique des groupes imino sous forme d'ions ammonium, qui est associé à la formation d'acide α-céto. La désamination correspond à la première étape de la dégradation biochimique des acides aminés, qui chez les mammifères a lieu principalement dans le foie. L'ion ammonium formé lors de la désamination est converti en urée. Les processus de désamination de la lysyl oxydase donnent naissance à des groupes aldéhyde qui, conjointement avec les groupes amino individuels d'autres résidus lysyle, donnent naissance à ce que l'on appelle les bases de Schiff et peuvent de cette manière former les réticulations stabilisantes dans le collagène.

Éducation, occurrence, propriétés et valeurs optimales

La lysyl oxydase dans l'ADN est codée par le gène LOX, qui chez l'homme est situé sur le chromosome 5 dans le locus du gène q23.3 à q31.2. Le produit génique n'est pas la forme finale de l'enzyme. Le produit n'est pas une lysyl oxydase finie, mais une forme prédécesseur qui, après traduction, a une masse molaire de 47 kDa.

La glycosylation se produit dans le cours ultérieur. Au cours de ce processus, la masse molaire de la dernière enzyme augmente jusqu'à 50 kDa et la forme précédente de la lysyl oxydase est sécrétée dans l'espace extracellulaire. Après la sécrétion, la pré-pro-lysyl oxydase est traitée ultérieurement. La substance est divisée dans l'espace extracellulaire. La protéine 1 est responsable de la scission en deux fragments, de cette manière, d'une part, la lysyl oxydase de 32 kDa est produite. En revanche, une substance résiduelle est créée, qui dans ce cas correspond à un polypeptide.

Maladies et troubles

Des anomalies génétiques de la lysyl oxydase peuvent provoquer le tableau clinique de cutix laxe. Cette maladie est également appelée dermatochalase et fait référence à un groupe de faiblesses souvent liées à l'âge dans le tissu conjonctif, qui dans la plupart des cas sont observées avec une accumulation familiale.

La caractéristique commune de tous les phénomènes de dermatochalasis est le relâchement cutané et inélastique, qui pend souvent en grands plis sur diverses parties du corps. La plupart des personnes touchées semblent plus âgées qu'elles ne le sont en raison des changements. Les maladies sont causées, entre autres, par des mutations génétiques. Dans ce contexte, on parle du syndrome cutis laxa. La maladie peut exister sous des formes autosomiques récessives, autosomiques dominantes et x-chromsomiques. Dans de nombreux cas, le syndrome cutis laxa est associé à d'autres anomalies et, si les organes sont impliqués, par exemple, peut être mortel.

L'ARCL1 correspond à une cutis laxa de type autosomique récessif 1 et est considérée comme la forme la plus sévère pouvant entraîner des complications potentiellement mortelles. La forme ARCL1A est associée à des mutations dans le gène FBLN5 au locus 14q32.12. Le type ARCL1B est associé à des mutations du gène EFEMP2 au locus 11q13.1 et le variant ARCL1C correspond à une cutis laxa accompagnée d'anomalies pulmonaires, gastro-intestinales et urinaires, dues à des mutations du gène LTBP4 au locus 19q13.2.

Les mutations dans les gènes mentionnés conduisent à une activité inférieure à la moyenne de la lyxyloxydase. Des interconnexions inadéquates sont créées en raison de l'activité réduite de l'enzyme. Le tissu conjonctif du patient n'est pas suffisamment stabilisé.